Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
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La α-lactalbúmina es una proteína del suero de la leche que puede encontrarse en la leche de la mayoría de las hembras de los mamíferos, y que tiene como finalidad sintetizar lactosa a través de la regulación de la enzima galactosil transferasa mamaria. Los únicos mamíferos que no contienen esta sustancia en la leche son las focas, las cuales tampoco tienen lactosa en su leche.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Estructura de la α-lactalbúmina == La α-lactalbúmina se produce como respuesta a procesos hormonales que estimulan la lactación. Después de sintetizarse, la α-lactalbúmina se transfiere al aparato de Golgi, y se une a la galactosil-transferasa. Se trata de una proteína conformada por una sola cadena polipeptídica (123 aminoácidos). Posee una estructura terciaria compacta y globular, sustentada por cuatro puentes disulfuro, con una zona de hélice α y otra de hojas plegadas β. El punto isoeléctrico oscila en 4,8, y se trata de una proteína ácida. Contiene en su molécula un ion calcio, vital para mantener la estructura y actividad biológica. Si el calcio se elimina, se genera una estructura denominada molten globule, un estado que se caracteriza por la desnaturalización de la proteína, donde ésta se torna vulnerable al calentamiento.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Utilización == El lactosuero de quesería es un subproducto que puede procesarse para obtener un concentrado del conjunto de las proteínas, o fraccionarse para separar las dos más importantes, la α-lactalbúmina, con buenas propiedades espumantes, y la β-lactoglobulina, emulsionante. Esto puede llevarse a cabo aprovechando que cuando se ajusta el pH del lactosuero a 3,8 y se calienta, la α-lactalbúmina forma un precipitado. Este proceso, que se denomina agregación, es reversible, cuando disminuye la temperatura y el pH retorna a los valores iniciales.
Fuentes: es.wikipedia.org
Las lamininas son un grupo de glucoproteínas de elevada masa molecular (~140 a ~400 kDa) que forman parte de la lámina basal asociada a otras proteínas como el colágeno, entactina, proteoglucanos y fibronectinas. Su función sería la de anclar las células epiteliales a la lámina densa pues tiene sitios de unión para moléculas de integrinas de la membrana plasmática de la base celular. La observación de moléculas de laminina purificadas por microscopía electrónica después del sombreado rotatorio indicó que las tres cadenas se unen para formar una estructura asimétrica en forma de cruz, con un brazo largo de aproximadamente 77 nm con un gran glóbulo en su extremo y tres brazos cortos, dos de 34 nm y uno de 48 nm, cada uno terminado por un dominio globular. Entre el centro de la cruz y los extremos de los brazos cortos de 34 y 48 nm, hay uno y dos glóbulos adicionales, respectivamente.
Fuentes: es.wikipedia.org
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