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Posteriormente también se hicieron estudios sobre los receptores de FSH de otros animales mediante técnicas de la biología molecular. Después de los primeros intentos de aislar el receptor de FSH en ratas y novillos, dos clases de sitios de unión a la FSH fueron detectados, con alta afinidad y baja capacidad y con baja afinidad y alta capacidad, respectivamente. El componente de baja afinidad, sin embargo, era producto de un artefacto, y solo una clase del lugar de unión de alta afinidad pudo ser demostrado en muestras purificadas. La unión específica de la FSH es rápida a temperaturas fisiológicas y alcanza la saturación en 4 horas en todos los sistemas investigados. Los receptores de FSH son particularmente abundantes en los testículos inmaduros bovinos, y la concentración es más alta en novillos comparada con la misma en testículos de rata y humano maduros. El contenido testicular de sitios de unión a la FSH se incrementa con la edad en ratas y bovinos, donde se observa un incremento en plasma de FSH, un aumento del tamaño de los testículos y el incremento de la concentración de receptores de LH en la pubertad. Hay muy poca, si bien ninguna, especificidad a nivel de especies en la interacción del receptor y la FSH, lo que muestra similares características de ambas moléculas en todo tipo de sistemas entre especies.
Fuentes: es.wikipedia.org
Respecto a la localización del receptor de FSH, estudios de auto radiografía mostraron que la FSH (previamente marcada) se puede localizar en la superficie de las células de Sertoli y en el exterior de las tight juntions (o uniones estrechas entre células polarizadas). Tras fijaciones hiperosmoticas, la cual produce un encogimiento del compartimento basal de las células, los lugares de unión a la FSH fueron evidentes en espermatogonias, aunque nunca se ha confirmado. Un reciente estudio inmunocitoquímico con un anticuerpo anti receptor de FSH mostró una distribución uniforme de la molécula en la membrana de las células granulosas y en el polo basal de las células de Sertoli alrededor de los espermatogonias. Se mostró que macrófagos intersticiales unían y acumulaban FSH y respondían a la administración de FSH. Las células endoteliales del tejido coronario en el espacio intersticial también fueron teñidas. Si alguna de estas localizaciones está relacionada con el transporte de largas hormonas glicosiladas hacia el lugar donde se tienen que unir al receptor aún está por determinar. Estudio más tempranos mostraron que el receptor de FSH es una glicoproteína y que la interacción con el FSH es parcialmente dependiente de la presencia de fosfolípidos cuando se trabaja en el laboratorio con preparaciones de membranas. De hecho, los receptores acoplados a proteínas G están anclados a la membrana plasmática por acetilaciones de AG o unión de AG a proteínas, que estabilizan la conformación proteica y posiblemente juega un importante rol en la transducción de la señal.
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Lo que es más, la unión al receptor de FSH es dependiente de puentes disulfuro, que estabilizan la conformación del receptor. Estudios de purificación nos han revelado la existencia de una amplia variabilidad de modelos de diferentes tamaños y formas del receptor. Aún después de que el cDNA predecía una única cadena peptídica con una masa molecular de 75 kDa, el receptor maduro extraído de la membrana celular de las células de Sertoli se ha encontrado ocasionalmente que tenga un tamaño más grande, y la controversia sobre la estructura del receptor aún no está resuelta. El papel de nucleótidos de guanina en la función del receptor de FSH se ha hizo evidente cuando las proteínas G aún no se conocían, y la solubilización estable del receptor de FSH bovino demostró un acoplamiento físico y funcional a proteínas G. Mientras que efectos indirectos en la ruta de fosfoinositol son posibles, el incremento de FSH dependiente de cAMP intracelular fue reconocido como la principal señal del mecanismo de transducción en las células granulosas y de Sertoli y que la FSH induce una regulación negativa sobre el receptor.
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=== Estructura primaria predicha === El predicho receptor de FSH se compone de 695 aa (692 aa en la rata y 691 en equinos), incluyendo los 17 primeros aa, que codifican una señal peptídica hidrofóbica. La proteína madura consiste en 678 aminoácidos (aa) (675 aa en rata y 677 en equinos). Dependiendo de la especie, la masa molecular calculada basada en la secuencia de cDNA del receptor varía entre 75 y 76,5 kDa. Posteriores caracterizaciones de la secuencia de aminoácidos (y análisis de hidrophaty plot) revelaron que el receptor de FSH tiene un enorme dominio hidrofílico seguido de segmentos hidrofóbicos que atraviesan la membrana siete veces con una largura de entre 21 y 24 aa. En el C terminal la secuencia es altamente básica y de dominio citosolico.
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